Une nouvelle enzyme permet de réduire les déchets plastiques à une simple molécule
Au cours des cinq dernières années environ, des avancées importantes ont été réalisées, démontrant comment des enzymes peuvent être utilisées pour décomposer les plastiques courants, tels que le PET (poly(téréphtalate d’éthylène)) utilisé pour bon nombre de choses, des bouteilles de boisson aux récipients de shampoing. Dans la poursuite d’une économie circulaire pour les déchets plastiques, les scientifiques ont maintenant découvert une nouvelle enzyme qui décompose davantage l’une des principales composantes plastiques laissées par ce processus, pour obtenir des molécules simples qui peuvent être réutilisées dans de nouveaux produits.
Image d’entête : représentation de l’enzyme TPADO. (Rita Clare/ Université d’État du Montana)
En 2016, des scientifiques japonais ont découvert une bactérie ayant un appétit naturel pour le plastique PET, utilisant des enzymes pour le décomposer en quelques semaines (voir ci-dessous).
Des chercheurs de l’université de Portsmouth (Royaume-Uni) ont ensuite réussi à mettre au point une version plus performante de cette enzyme, appelée PETase, et l’ont combinée en 2020 avec une autre appelée MHETase pour former une super enzyme qui digère les plastiques PET six fois plus vite (voir ci-dessous).
Ce qui reste de ce processus, ce sont les deux composants chimiques du PET, l’éthylène glycol (EG) et le acide téréphtalique (TPA), et l’un est plus problématique que l’autre.
Selon le professeur Jen DuBois, auteur de l’étude :
Alors que l’EG est un produit chimique aux multiples usages, qui entre dans la composition de l’antigel que vous mettez dans votre voiture, par exemple, le TPA n’a pas beaucoup d’usages en dehors du PET, et la plupart des bactéries ne peuvent même pas le digérer. L’équipe de Portsmouth a toutefois révélé qu’une enzyme provenant de bactéries consommant du PET reconnaît le TPA comme une main dans un gant. Notre groupe a ensuite démontré que cette enzyme, appelée TPADO, décompose le TPA, et quasiment uniquement le TPA, avec une étonnante efficacité.
Les précédentes découvertes de l’équipe ont été réalisées en étudiant ces enzymes au synchrotron du Diamond Light Source, au Royaume-Uni, qui les soumet à de puissants faisceaux de rayons X. Le résultat est un modèle à ultra-haute résolution de l’enzyme qui révèle les atomes individuels à l’intérieur, montrant comment le TPADO s’acquitte de ses tâches de consommation de TPA. Comme dans leurs précédents travaux, ce détail incroyable offre aux scientifiques un plan pour concevoir des versions encore plus efficaces de l’enzyme.
Selon le professeur John McGeehan, auteur de l’étude :
Ces dernières années, nous avons assisté à des progrès incroyables dans la conception d’enzymes permettant de décomposer le plastique PET en ses éléments constitutifs. Ces travaux vont un peu plus loin et portent sur la première enzyme d’une série qui peut décomposer ces éléments constitutifs en molécules plus simples. Celles-ci peuvent ensuite être utilisées par les bactéries pour générer des produits chimiques et des matériaux durables, ce qui permet de fabriquer des produits de valeur à partir des déchets plastiques.
L’étude publiée dans The Proceedings of the National Academy of Sciences : Biochemical and structural characterization of an aromatic ring–hydroxylating dioxygenase for terephthalic acid catabolism et présentée sur le site de Université de Portsmouth : New enzyme discovery is another leap towards beating plastic waste.