Découverte de la première molécule fractale naturelle
Les fractales constituent un modèle de forme fascinante pour les amateurs de mathématiques, avec leurs structures répétitives à l’aspect artificiel. Aujourd’hui, des scientifiques ont découvert la première protéine fractale connue, et il semble qu’il s’agisse d’un accident de l’évolution.
Image d’entête : un modèle moléculaire de la protéine fractale, montrant des signes évidents d’une structure en triangle de Sierpiński. (MPI f. Terrestrial Microbiology/ Hochberg)
Les fractales sont difficiles à définir, même pour les mathématiciens, mais il s’agit généralement de formes géométriques composées de structures plus petites qui ressemblent elles-mêmes à l’ensemble. En pratique, cela signifie que si vous zoomez sur une partie d’une fractale, vous verrez une structure similaire et si vous zoomez sur une partie de cette partie, vous verrez une structure similaire, et ainsi de suite jusqu’à l’infini.
Dans la nature, les fractales apparaissent dans des éléments tels que les flocons de neige, les éclairs et les réseaux fluviaux. Les molécules semblent être l’endroit idéal pour les trouver, puisqu’elles peuvent s’organiser en toutes sortes de formes intrigantes, mais parmi tous les catalogues de molécules existants, il n’y a jamais eu de fractales régulières (celles qui correspondent presque exactement à toutes les échelles).
De nombreuses structures fractales, par exemple dans les nuages ou les deltas de rivière (ci-dessus), sont créées par des processus aléatoires et ne suivent pas une formule mathématique exacte ; le lit d’une petite rivière ne correspond pas exactement à la structure du canal plus large dont il est issu. Les fougères (en bas à gauche) et le chou-fleur Romanesco, en revanche, sont des exemples de fractales régulières. (MPI f. Terrestrial Microbiology/ Hochberg)
Or, des scientifiques de l’Institut Max Planck et de l’Université Philipps ont découvert la première fractale moléculaire régulière. Il s’agit d’une enzyme utilisée par une espèce de cyanobactérie pour produire du citrate synthase, qui s’assemble naturellement en un motif fractal spécifique appelé triangle de Sierpiński. Commencez par un simple triangle équilatéral. Découpez ensuite un triangle inversé à partir du centre, de sorte que vous obtenez trois triangles plus petits qui forment un triangle plus grand, avec un vide triangulaire au centre. Découpez ensuite un triangle inversé à partir de chacun des petits triangles solides, de sorte que vous obteniez trois formes de la deuxième forme, ou neuf formes de la forme originale, pour former un plus grand triangle. Vous pouvez potentiellement continuer à faire cela à l’infini, avec chaque triangle plus petit, c’est le motif fractal du triangle de Sierpiński.
Étapes de construction du triangle de Sierpiński. (Saperaud/ Wikimedia)
Selon Franziska Sendker, première auteure de l’étude (lien plus bas) :
Nous sommes tombés sur cette structure par hasard et nous n’arrivions pas à croire ce que nous voyions lorsque nous en avons pris les premières images au microscope électronique. La protéine forme ces magnifiques triangles et, au fur et à mesure que la fractale se développe, nous voyons des vides triangulaires de plus en plus grands au milieu de ces triangles, ce qui est totalement différent de tout assemblage de protéines que nous ayons jamais vu auparavant.
Pour comprendre comment cette protéine adopte une structure aussi particulière, les chercheurs ont utilisé la microscopie électronique pour l’analyser plus en détail et ils ont découvert que son “auto-assemblage” n’était pas symétrique. Différentes chaînes de protéines interagissaient de manière légèrement différente à divers endroits de la fractale, formant ainsi cette structure étonnante.
Afin de savoir si cette merveille des mathématiques a une utilité spécifique dans la biologie de la bactérie, l’équipe a modifié génétiquement le microbe afin que la protéine ne forme pas la structure fractale, mais la bactérie était toujours capable de produire du citrate. Cela a incité les chercheurs à étudier une autre possibilité : que cette structure soit relativement facile à faire évoluer, qu’elle se produise par hasard et qu’elle n’ait pas besoin d’avoir un but spécifique. Ils ont utilisé une technique de reconstruction de la séquence ancestrale pour retracer son évolution possible sur des millions d’années, puis ils ont produit biochimiquement ces anciennes protéines.
De manière peut-être surprenante, ils ont constaté que la structure fractale apparaissait assez rapidement, après seulement quelques mutations. Mais elle a rapidement disparu dans d’autres lignées de cyanobactéries, jusqu’à ce qu’elle ne subsiste plus que dans l’espèce dans laquelle elle a été récemment trouvée.
Selon Georg Hochberg, auteur principal de l’étude :
Bien que nous ne puissions jamais être totalement sûrs des raisons pour lesquelles les choses se sont produites dans le passé, ce cas particulier présente toutes les caractéristiques d’une structure biologique apparemment complexe qui est apparue sans raison valable parce qu’elle était tout simplement très facile à faire évoluer.
Ce n’est peut-être pas une explication particulièrement satisfaisante pour ceux qui cherchent un sens à quelque chose qui semble presque artificiel, mais d’un autre côté, cela suggère qu’il y a peut-être beaucoup d’autres fractales moléculaires qui attendent d’être découvertes.
L’étude publiée dans Nature : Emergence of fractal geometries in the evolution of a metabolic enzyme et préentée sur le site de l’Institut Max Planck : Discovery of the first fractal molecule in nature.
